重组小鼠CD40L/CD154/TRAP蛋白(HEK293,Fc)

　　CD40L(CD154;TRAP)是CD40(TNFRSF5)的配体，在T细胞中产生共刺激信号而发挥上调IL-4合成的作用。CD40L在活化的CD4+T淋巴细胞上特异性表达，参与NF-κB/MAPK信号通路。CD40L还参与B细胞的分化、成熟和凋亡。小鼠中CD40L蛋白可裂解为2种亚型，包括膜状肽(1-260 a.a.)和可溶性肽(112-260 a.a.)(作为整合素的配体)。重组小鼠CD40L/CD154/TRAP蛋白(HEK293,Fc)全长146个氨基酸(G115-L260)，由HEK293细胞表达，带有N端hFc标签。

 

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　　CD40配体（CD40L；CD154；TRAP）属于肿瘤坏死因子(TNF)家族，是CD40/TNFRSF5的配体，特异性表达于活化的CD4+T淋巴细胞。

 

　　CD40L是B细胞上的一种II型跨膜蛋白，可触发B细胞分化、成熟和凋亡的重要信号。

 

　　CD40L通过与T细胞交联来发挥作用产生共刺激信号，从而与TCR/CD3连接和CD28共刺激一起增强IL4和IL10的产生，并促进干扰素-γ和TNF-α的产生。

 

　　CD40L与抗原呈递细胞(APC)上的CD40结合，通过刺激I-κB激酶(IKK)激活TNFR相关因子2和IKK2依赖性通路，增加NF-κB DNA结合和p65核转位。I-κB激酶的激活导致c-Jun N末端激酶强烈激活以及GST-I-κB和GST-p65磷酸化。

 

　　CD40L参与MAPK强烈抑制Bcl-6的途径，诱导Erk1/2、p38和Jnk1/2磷酸化，并激活NF-κB介导的IRF4。推荐：肿瘤坏死因子超家族

 

　　CD40L还结合并发出信号通过几个整合素，包括αvβ3和α5β1，它们与CD40L的三聚体界面结合。CD40L在免疫反应中发挥重要作用，是炎症的主要靶点。

 

　　CD40L广泛存在于不同动物中，而小鼠中的序列与大鼠高度相似（93.85%)，但与人类和恒河猴有很大不同，相似度分别为77.69%和77.31%。小鼠中的CD40L被切割成膜形式（1-260个氨基酸）和可溶性形式（112-260个氨基酸）的2条链，而人中的可溶性形式通过蛋白水解加工源自膜形式。血小板中可溶性CD40L的释放部分受到GP IIb/IIIa、肌动蛋白聚合和基质金属蛋白酶(MMP)抑制剂敏感途径的调节

 

　　体外研究

 

　　在缺乏CD4配体的小鼠中，CLP诱导的肺水肿和髓过氧化物酶活性均显著减少，并且支气管肺泡空间中的中性粒细胞浸润也明显减少。

 

　　体内研究

 

　　CD4配体（1 ng/mL；1 min）不会刺激小鼠血液中嗜中性粒细胞的Mac-1表达，表明这是一种依赖于MIP-2的方式。

 

　　CD4配体（1 ng/mL；1 min）调节腹腔结扎穿孔（CLP）小鼠血浆中MIP-2的水平。